Inné, acquis et évolution baldwinienne

L'actuelle campagne électorale bruisse en ce moment de débats d'inspiration biologique (voir par exemple cette tribune d'Axel Kahn - pardon Enro !- sur la question), qui remettent sur la table l'éternel débat inné-acquis, et le rôle de l'environnement. L'occasion d'un petit billet sur certains mécanismes derrière la variabilité phénotypique en réponse à l'environnement, et de liens avec l'évolution.

En 1998, Rutherford et Lindquist ont publié une étude fascinante dans Nature d'une protéine appelée "Hsp90". Cette protéine est dite "chaperonne" : elle aide les autres protéines à se replier et à ainsi acquérir leur fonction dans l'organisme. Lorsque Hsp90 est mutée dans une population, différentes mouches exhibent tout d'un coup différents phénotypes plus ou moins sévères : certaines mouches ont des yeux déformés, d'autres des ailes de tailles différentes, d'autres encore des antennes supplémentaires. Bizarre si on suppose qu'à une mutation est associée un seul phénotype ! En fait, Rutherford et Linquist montrent que les mutations de Hsp90 révèlent des variabilités "cachées" dans le génome. Le mécanisme est schématisé dans la figure ci-contre. Dans le panneau A est représentée une mouche normale : le gène a produit une protéine fonctionnelle A, et tout va bien. Le panneau B montre le rôle joué par HSP90 : l'allèle a1 est différent de l'allèle a, et la protéine associée A1 a une fonction différente. Le rôle d'HSP90 est alors de jouer le rôle de "tampon génétique" et de "corriger" la fonction de A1, pour la transformer en protéine fonctionnelle A : elle va par exemple contrôler le repliement de A1 afin de la forcer à aller vers la même fonction que la protéine "normale" A. Du coup, si HSP90 est supprimé (ou si elle a trop de travail par exemple), il ne lui sera plus possible de corriger le repliement et la protéine A1 va être produite, jouant une fonction différente. La variabilité génétique cachée de l'organisme va être ainsi mise en évidence.

On voit donc qu'une mouche portant l'allèle a1 est en général tout à fait normale mais une variation de l'environnement (par exemple de la température) peut révéler la variabilité cachée. L'autre aspect fascinant est que Rutherford et Lindquist se sont ensuite amusées à faire de la sélection entre les mouches ayant le même phénotype une fois HSP90 muté, puis ont réintroduit une HSP90 normal. Surprise : HSP90 est alors cette fois incapable de corriger le phénotype ! Une expérience difficile à interpréter selon moi : cela suggérerait que Hsp90 pourrait agir en plusieurs endroits sur le même processus; en accumulant des mutations dans les protéines de celui-ci, peut-être Hsp90 n'arrive-elle plus à compenser toutes les micro-mutations, d'où la fixation du phénotype.

Evidemement, de tels mécanismes peuvent jouer des rôles capitaux dans l'évolution. Imaginez que pendant un certain nombre de générations, l'environnement modifie le rôle des protéines chaperonnes telles que Hsp90, si bien que les variabilités cachées peuvent être exprimées. Les invididus possédant une adaptation à ce nouvel environnement révélée par le stress vont se reproduire préférentiellement, et le caractère associé pourra alors se trouver fixé et exprimé dans la population, même après un nouveau changement d'environnement. On peut d'ailleurs aussi imaginer que les variabilités ne soient exprimées que de façon stochastique dans l'environnement modifié : la sélection parmi les adaptations va alors ressembler en quelque sorte à un processus d'apprentissage. Ce type de mécanisme d'évolution, où une simple prédisposition chez les individus est au cours du temps sélectionnée pour être fixée génétiquement se rapproche de ce qu'on appelle l'effet Baldwin , qui serait notamment impliqué dans "l'apprentissage" au cours de l'évolution de la tolérance au lactose.

Référence :

Hsp90 as a capacitor for morphological evolution, Suzanne L. Rutherford and Susan Lindquist,Nature 396, 336-342 (26 November 1998)